단백질 구조 및 기능. 단백질의 성질

알려진 바와 같이, 단백질 - 우리의 행성에 생명의 기원에 근거. 오파 린 - 할데 인의 이론에 따르면 펩티드 분자로 구성된 코아세르베이트 하락했다, 그것은 생명체의 기원의 기초가되었다. 식물, 동물, 미생물, 곰팡이, 바이러스 : 바이오 매스의 구성원의 내부 구조의 분석은 이러한 물질은 모든 것을 가지고 있음을 보여주기 때문에 이것은 의심의 여지입니다. 그리고 그들은 자연과 거대 분자 매우 다양하다.

이 네 가지 구조의 이름은, 그들은 동의어 :

• 단백질;
• 단백질;
• 폴리 펩타이드;
• 펩티드.

단백질 분자

이들의 수는 정말 헤아릴 수없는 것입니다. 이 경우, 단백질 분자는 모두 두 개의 주요 그룹으로 분류 될 수있다 :

• 단순 - 전용 펩타이드 결합에 의해 결합 된 아미노산 서열로 구성;
• 복소 - 구조 및 단백질의 구조는 추가 protolytic (인공) 그룹이라고도 보조 인자 특징으로한다.

이 경우, 복잡한 분자는 자신의 분류가 있습니다.

계조 복잡한 펩티드

1. 당 단백질 - 단백질 및 탄수화물 밀접 화합물 연관된다. 분자의 구조는 보철 기의 뮤코 다당류 짠.
2. 지질 단백질 - 단백질과 지질의 복잡한 화합물.
3. 금속 단백질 - 보철 기 등의 금속 이온 (철, 망간, 구리 등)이다.
4. Nucleoproteins - 피드백 단백질과 핵산 (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - 단백질의 형태 및 잔류 인산.
6. Chromoproteids - 아주 금속 단백질과 유사하지만, 보철 그룹의 일부 요소가 컬러 복잡 (빨간색 - 헤모글로빈, 녹색 - 엽록소 등).

각 그룹의 구조를 설명하고 단백질의 특성은 다르다. 그들이 수행하고, 분자의 종류에 따라 달라집니다 기능.

단백질의 화학 구조

펩티드 결합 상호 불리는 특정 아미노산 잔기의 길이 다량 체인 - 이러한 관점에서 단백질. 측면에서 구조 산은 지점을 출발 - 라디칼을. 분자의이 구조는 XXI 세기의 시작 부분에 E. 피셔에 의해 발견됐다.

이후 단백질은 단백질의 구조 및 기능은보다 상세히 연구되어왔다. 이 아미노산은 펩티드 구조 (20)의 전체를 구성하는 것이 분명 해졌다 있지만 이와 다른 방식으로 결합 될 수있다. 따라서, 폴리펩티드 구조의 다양성. 또한, 생활과 기능 수행의 과정에서 단백질은 화학적 일련의 변환을 겪을 수있다. 그 결과, 그들은 구조를 변경하고, 연결의 아주 새로운 유형이있다.

펩티드 결합을 분해하기 위해, 즉, 체인의 단백질 구조를 방해하는 매우 엄격한 조건 (높은 온도, 산 또는 알칼리 촉매)를 선택해야한다. 이는 고강도이고 공유 결합 결합 펩타이드 그룹, 즉 분자이다.

실험실에서 단백질 구조의 검출은 뷰렛 반응을 이용하여 수행된다 - 펩타이드의 효과 갓 침전 된 수산화 구리 (II 참조). 펩타이드 그룹과 구리 이온의 착물은 밝은 보라색을 제공한다.

단백질의 구조 자체의 특성을 가지고 각각의 네 가지 기본 구조 조직이있다.

조직의 수준 : 기본 구조

개재물 공동 효소 아미노산 잔기의 서열, 또는 이들없이 -, 펩티드 상기 언급 된 바와 같이. 그래서 자연 분자의 기본 구조이 전화, 물론, 펩티드 결합, 그리고 아무것도 합류 진정한 아미노산이다. 즉, 폴리펩티드 선형 구조이다. 이런 종류의 단백질의 특정 구조 - 다른 점에서 지방산의 결합은 단백질 분자의 기능의 성능을 위해 중요하다. 이러한 기능 덕분에 펩타이드를 식별 할뿐만 아니라 아직 발견되지 않은로서, 속성과 완전히 새로운 역할을 예측하지에만 가능합니다. 인슐린, 펩신, 트립신, 등 - 천연 차 구조를 갖는 펩티드의 예.

보조 형태

구조 및이 분류 된 단백질의 성질이 다소 변화한다. 기본 경질 분해 온도 또는 다른 조건에 적용 때, 이러한 구조는 자연에 또는 최초 형성 될 수있다.

이 형태는 세 가지 종류가 있습니다 :

1. 부드럽고 일정한, 입체 코일 코어 연결 축을 중심으로 비틀어 아미노산 잔기로 구성. 단지 함께 결합 , 수소 결합에 의해 산소 한 펩티드 군과 다른 수소를 발생. 상기 구조로 인해 권선이 균등하게 매 4 단계를 반복 사실 올. 이러한 구조는 왼손잡이와 pravozakruchennoy 모두가 될 수 있습니다. 그러나 대부분의 알려진 단백질 이성질체이 주요 우회전의. 이러한 형태는 알파 - 구조라고합니다.
2. 다음 형 단백질의 조성 및 구조에있어서 충분히 큰 거리에서 수소 결합을 제거와 실질적으로 분자의 나머지의 일측에 나란히 서있는 측 사이에 형성되지 않는다는 점에서 이전부터 다르다. 이러한 이유로, 전체 구조는 더 물결, 복잡한 뱀 폴리펩티드 사슬이된다. 단백질해야 하나 개 특징이있다. 분기의 아미노산의 구조는 예를 들어, 글리신 또는 알라닌이 짧아야한다. 차 형태의이 유형은 전체 구조의 형성 경우 단결 할 수있는 능력에 대한 베타 - 시트라고합니다.
3. 생물학 제 등 형 단백질 구조에 속하는 복소 raznorazbrosannye, 순서화 단편 입체 규칙이없는 외부 환경의 영향을 받아 구조를 수정할 수를 나타낸다.

본래 차 구조를 갖는 단백질의 예는 공개되지 않는다.

고등 교육

이 이름이 "구체"을 가지고, 상당히 복잡한 형태이다. 단백질은 무엇인가? 그것의 구조는 이차 구조에 기반하지만, 그룹의 원자 사이의 상호 작용의 새로운 종류를 첨가하고, 전체 분자 등 때문에 친수성기가 구체 소수성으로 지시되어 있다는 사실 안내 주름이된다 - 아웃.

이 물 콜로이드 용액의 단백질 분자의 전하를 설명합니다. 상호 작용의 유형은 무엇가되어 있습니까?

1. 수소 결합은 - 이차 구조와 동일한 부분 사이 변하지.
2. 소수성 (친수성) 의 상호 작용은 물 - 폴리펩티드에 용해 될 때 발생한다.
3. 이온 흡착 - raznozaryazhennymi 아미노산 잔기 (라디칼) 그룹 사이에 형성되어있다.
4. 공유 결합 상호 작용 - 시스테인 분자, 또는 오히려, 그들의 꼬리 - 특정 산점 사이에 형성 될 수있다.

따라서, 조성물 및 삼차 구조를 갖는 단백질의 구조로 설명 될 수있는 구체 폴리펩티드 사슬 유지 의한 화학적 상호 작용의 다양한 형태의 입체 구조의 안정화에 겹쳐서. 이러한 펩티드의 예로는 : fosfoglitseratkenaza, tRNA는 알파 - 케라틴, 실크 피브로인 등.

사차 구조

이 단백질을 형성하는 구체의 가장 어려운 중 하나입니다. 이러한 계획의 단백질의 구조와 기능이 매우 다양하고 구체적인이다.

이 형태는 무엇입니까? 이는 서로 독립적으로 형성되고, 크고 작은 폴리펩티드 쇄의 소수 (때로는 수십)이다. 그러나, 우리는 이러한 펩티드의 차 구조에 대한 고려 것과 동일한 상호 작용에 의한 트위스트와 얽혀있다. 따라서 금속 원자, 지질 기, 및 탄수화물을 함유 할 수있다 복잡한 입체 구체 획득. DNA 중합 효소, 담배 바이러스 엔벨로프 단백질, 헤모글로빈 등 : 단백질의 예.

우리가 논의한 모든 펩타이드 구조는 크로마토 그래피, 원심 분리, 전자 및 광학 현미경과 높은 컴퓨터 기술을 사용하여 현재의 가능성을 기반으로, 실험실에서 식별 자신의 방법이있다.

기능

단백질의 구조 및 기능은 서로 밀접한 상관 관계이다. 즉, 각 펩타이드는 독특하고 고유 한 역할을한다. 살아있는 세포에서 수행 할 수있는 사람들, 몇 가지 중요한 거래도 있습니다. 하지만이 생명체의 몸에있는 단백질 분자의 기본 기능을 표현으로 요약 될 수있다 :

1. 트래픽을 제공. 단세포 유기체 또는 세포 내 소기관으로 세포의 특정 유형의 운동, 상처, 운동 할 수있다. 섬모, 편모, 세포질 막이 단백질은 모터 장치들의 구조의 일부를 형성하는, 제공된다. 우리는 세포의 변위에 무능력에 대해 이야기하면, 단백질은 감소 (마이 오신 근육)에 기여할 수있다.
2. 영양 또는 백업 기능. 그것은 더 충전없는 영양소 난자, 배아와 식물 씨앗의 단백질 분자의 축적이다. 펩티드의 절단시에 생체의 정상적인 발달에 필요한 아미노산 및 생리 활성 물질을 생산한다.
3. 에너지 기능. 외에도 탄수화물에서 몸을 생산하고 단백질 수 있습니다 강제로. 중요한 공정에 소요되는 아데노신 삼인산 (ATP)의 형태 17.6 킬로 유용한 에너지를 방출 펩티드 1g의 부패.
4. 신호 조절 기능. 그것은 최신의 시스템에 등등, 그들로부터 당국에주의 지속적인 프로세스의 모니터링 및 조직 세포에서 신호의 전송을 수행하는 구성되어 있습니다. 전형적인 예는 엄격히 혈당의 수를 기록한다 인슐린이다.
5. 수용체 기능. 이는 멤브레인의 일측 펩티드의 형태를 변경하고 재구성의 타단을 결합함으로써 달성된다. 이것이 발생하면, 신호 전송 및 정보 필요. 이 단백질의 대부분은 세포의 세포질 막에 포함하고 재료 통과하는 모든 걸쳐 엄격한 제어를 수행한다. 또한 환경에서 화학적, 물리적 변화를 알려줍니다.
6. 펩티드 수송 기능. 그것은 수행 단백질과 수송 단백질을 공급한다. 그들의 역할은 분명하다 - 높은 부품의 낮은 농도 사이트에 원하는 분자를 운반. 전형적인 예는 기관 및 단백질 헤모글로빈의 조직에서 산소와 이산화탄소의 수송이다. 또한 셀에 막을 통해 저 분자량 화합물의 전달을 달성했다.
7. 기능 구조. 단백질을 수행하는 사람들의 가장 중요한 중 하나입니다. 세포 소기관 및 그 구조는 펩타이드가 제공된다. 이들은 프레임 형상 및 구조를 정의와 유사하다. 또한, 그들은 또한 그것을 지원하고, 필요한 경우 수정합니다. 따라서, 다이어트의 모든 살아있는 유기체 필수적인 단백질의 성장과 발전을위한. 이러한 펩티드는 엘라스틴, 튜 불린, 콜라겐, 액틴 및 기타 각질을 포함한다.
8. 촉매 기능. 그녀는 효소를 수행. 많은 다양하고, 그들은 몸에있는 모든 화학 및 생화학 반응을 가속화 할 수 있습니다. 참여하지 않고, 위의 일반 사과 이틀 만 소화 할 수있을 것입니다, 동시에 구부리 가능성이 높습니다. 카탈라아제, 페 록시 다제 등의 효소의 작용에 따라,이 과정은 2 시간 일어난다. 일반적으로,이 역할, 단백질 동화 덕분이며 이화는, 즉, 플라스틱 및 수행 의 에너지 대사를.

보호 역할

단백질은 몸을 보호하도록 설계되어있는 위협의 여러 종류가 있습니다.

먼저, 동작의 화학적 공격 외상성 시약 기체 분자 물질 상이한 스펙트럼. 펩티드 무해한 형태로 변환하거나 중화 화학 반응에 그들과 결합 할 수있다.

둘째, 상처에서 물리적 위협 - 시간에 피브리노겐 단백질이 부상의 사이트에서 섬유소로 전환되지 않은 경우, 피가 응결하지 않으며, 따라서 막힘이 발생합니다. 그런 다음, 그와는 반대로, 그것은 플라스 민 펩타이드 할 수 빨려 혈전을 필요로하고 선박의 개통을 복원합니다.

셋째, 면역의 위협. 구조와 면역 방어를 형성하는 단백질의 가치는 매우 중요합니다. 항체, 면역 글로불린, 인터페론은 - 림프 및 면역 시스템의 모든 중요하고 중요한 요소입니다. 상관 이물질 악성 분자 사균 또는 전체 구조의 일부 펩타이드 화합물에 의해 즉각 조사 받는다. 사람이 소유 할 수있는 이유는 약물의 도움 감염과 간단한 바이러스로부터 자신을 보호하기 위해 매일 않고있다.

물리적 특성

세포 단백질의 구조는 매우 특이적이고 기능에 의존한다. 그러나, 펩티드의 물성은 유사하며 다음과 같은 특징을 저감 할 수있다.

1. 무게 분자 - 1,000,000 달톤.
2. 수용액 형태 콜로이드 시스템. 구조는 취득 할 수는 매질의 산도에 따라 달라질 수있다 충전.
3. 가혹한 조건 (조사, 산 또는 알칼리, 온도 등)에 노출 될 때 다른 수준의 입체 형태, 즉 변성 이동할 수있다. 돌이킬 수없는 경우 90 %의 공정. 그러나, 역 변화가있다 - 탈 변성.

펩티드의 물리적 특성이 기본 속성.