효소 및 그 방법의 활동의 규제

오픈 생물학적 시스템의 집합으로서 기능 살아있는 물질의 단위로서, 셀은 항상 외부 환경 물질 및 에너지와 통신한다. 효소 - 그것의 항상성을 유지하기 위해 단백질 자연의 특별한 물질의 그룹이있다. 구조, 기능과 효소의 활동을 규제라는 특별한 지점 생화학, 효소 학을 공부했다. 이 기사에서는 구체적인 예를 사용하여, 우리는 다양한 메커니즘과 높은 포유 동물과 인간에 내재 된 효소의 활동을 조절하는 방법을 고려할 것입니다.

최적의 효소 활성을 위해 필요한 조건

선택적 동화 반응 및 분해 모두에 영향을 생물학적 활성제는 특정 조건 하에서 세포의 촉매 특성을 나타낸다. 예를 들어, 일어난다 셀의 어떤 부분에서 발견하는 것이 중요하다 화학 공정, 효소를 포함한다. 때문에 compartmentation (사이트에 세포질의 분할) 대립 반응은 다양한 부품 및 세포 소기관에서 발생합니다.

hyaloplasm에서 - 즉, 단백질 합성은 리보솜과 그 절단 행한다. 생화학 적 반응을 촉매하는 효소의 세포 활성 조절 반대 대사의 최적 유량을 제공 할뿐만 아니라 불필요한 에너지 대사 경로의 형성을 방지한다.

multienzyme 단지

효소의 구조적 및 기능적 조직 효소 형태의 단위 셀. 그것에서 일어나는 화학 반응의 대부분은 상호입니다. 첫번째 반응의 다단계 화학 처리 용 제품에 상기 반응물 인 경우,이 경우, 셀의 효소의 공간 배열이 특히 강하게 표현한다.

이 효소는 자연 단순하거나 복잡한 단백질에 의해 있음을 기억해야합니다. 주로 펩티드의 차 또는 4 차 구조 공간 자체의 구성의 변화로 인해 세포의 기질에 대한 민감성. 효소는 화학 조성 hyaloplasm, 반응물 및 반응 생성물의 농도, 온도 등의 파라미터 세포뿐만 아니라 인접 셀의 변화 또는 세포 외액에서뿐만 아니라 변화에 반응한다.

왜 셀 구획으로 나누어

합리적이고 논리적 야생 동물 장치 단순히 놀라운. 이것은 완전히 전지의 수명 특성 발현에 적용됩니다. 과학자 화학자의 경우 다 효소 화학 반응은, 예를 들어 당분과 포도당의 합성은 동일한 튜브에 진행할 수 없습니다 매우 분명있다. 그렇다면, 그 반대는 자신의 행위에 대해 기판 인 반응 hyaloplasm 단일 셀에서 발생? 이 밝혀 그 셀룰러 내용 - 세포질 - 구획 - 길항제 화학적 프로세스가 공간적으로 분리하고, 절연 폼 궤적을 수행하는 방법. 높은 포유 동물과 인간의 때문에 그들의 대사 반응은 특히 정밀하게 조절하고, 신진 대사 제품은 쉽게 셀 사이트의 벽을 통해 침투 형태로 변환됩니다. 다음으로, 그들은 그것의 원래 구조를 복원합니다. 세포질에 더하여, 효소는 세포 내 소기관에 포함 : 리보솜, 미토콘드리아, 핵 리소좀.

에너지 대사 효소의 역할

피루브산의 산화 적 탈 탄산을 고려하십시오. 그것은 잘 효소 학을 공부했습니다 효소의 촉매 활성의 규정. 진핵 세포의 소기관 dvumembrannyh - - 상기 무산소 분할 글루코스 중간 과정이 생화학 적 과정은 미토콘드리아에서 일어난다 크렙스 사이클. 피루브산 탈수소 효소 복합체 - PDH는 - 세 가지 효소가 포함되어 있습니다. 높은 포유 동물과 인간이 감소에서 자사는 아세틸 -CoA의 대안 교육 기회 분자의 경우, 즉 아세틸 -CoA와 나스의 농도가 증가함에 따라 발생. 세포 에너지의 더 많은 부분을 필요 산 트라이주기 증폭 반응을위한 새로운 수용체 분자를 필요로하는 경우, 효소는 활성화된다.

알로 스테 릭 억제는 무엇입니까

촉매 억제제 - 효소의 활동을 규제 특별한 물질로 수행 할 수있다. 그들은 공유의 활성 부위를 우회, 특정 유전자좌 효소에 연결 할 수있다. 이 촉매 구조의 공간 변형을 초래하고 자동 효소 적 특성의 저하를 수반한다. 즉, 효소 활성의 알로 스테 릭 조절있다. 또한 추가하는 촉매 작용을하는 효소 올리고머 고유의 형태, 즉 그 분자 둘 개 이상의 중합체의 단백질 서브 유니트로 구성 것과. 피루브산 탈수소 효소, 하이드로게나 제와 degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu : PDH-복잡한 이전 제목에서 논의는 세 개의 올리고머 효소를 포함하고 있습니다.

규제 효소

효소 학 연구는 사실 설정된 화학 반응의 속도는 촉매의 농도 및 활성 모두에 의존한다. 대부분의 경우, 주요 대사 경로를 조절하는 효소를 포함하는 반응 속도 의 모든 사이트에 있습니다.

그들은 규제이라고하며 복잡한의 초기 반응에 영향을, 그리고 돌이킬 수없는 반응에 느린 화학 공정의 대부분에 참여하거나, 대사 경로의 분기점에서 반응물에 가입 할 수 있습니다.

어떻게 펩타이드의 상호 작용이다

효소 활성의 조절은 세포 내에서 발생하는 한 가지 방법은 단백질 - 단백질 상호 작용이다. 그것은 무엇입니까? 규제 단백질은 효소 분자, 이에 자신의 활성화에 병합됩니다. 예를 들어, 아데 닐 레이트 시클 라제 효소는 세포막의 내부 표면 상에 위치하며, 호르몬 수용체과 효소 사이에 배치 된 펩타이드와 같은 구조와 상호 작용할 수있다. 얻어진 화합물 호르몬 수용체 단백질의 중간 공간 확인을 변경하므로, 생화학 아데 닐 레이트 사이 클라 제의 촉매 특성을 향상시키는 이러한 방법은 "활성화로 인해 가입 조절 단백질"입니다.

Protomers 및 생화학에서의 역할

달리 단백질 키나제이라는 물질이 그룹은, 고분자 펩티드에 속하는 PO ₄ ^3- 음이온 gidroksogrupp 아미노산의 전달을 촉진. 테트라만큼 protomer 대한 조절 영역이 네 캠프 분자를 부착 같이 촉매로서 기능하지 않는 촉매 두 두 규제 소단위 펩타이드로 구성된다 - 효소 protomers의 활성 조절은이 분자는 단백질 키나아제 A의 예를 들어 회사에 의해 고려 될 것이다. 이 두 단백질의 촉매 활성 입자, 즉 해리 protomers의 방출에 이르게 조절 단백질의 공간 구조의 변형을 야기한다. 협회 촉매 규제 펩티드 입자로 발생 된 cAMP 분자의 조절 서브 유닛으로부터 분리하는 경우, 단백질 키나제 불활성 복합체는 다시 량체로 복귀. 따라서, 효소 활성의 조절은 상기 논의 된 방법은 가역적 인 특성을 제공한다.

효소 활성의 화학적 조절

생화학 효소 활성, 인산화, 탈 인산화의 조절이 메커니즘을 연구하고. 이 경우의 효소 활성을 조절하는 메커니즘이 다음과 같은 형태 갖는다 : OH 함유 효소의 아미노산 잔기 ^{- 인해} fosfoproteinfosfataz에 노출 화학적 개질을 변경. 이 경우, 보정 의무가 효소의 활성 부위, 어떤 이유로 효소 그들을 활성화되는 것을 특징으로 타인 - 억제. 촉매 특성 fosfoproteinfosfataz 자신이 차례로 호르몬에 의해 조절된다. 예를 들어, 동물 전분 - 글리코겐 - 췌장 효소 - 식사 사이에 지방이 글루카곤의 영향 십이지장에, 더 정확하게 위장관에서 분해, 또는한다.

이 과정은 위장관 영양 효소의 인산화에 의해 강화된다. 음식이 십이지장으로 위장으로부터 입사 소화 활성 구간에서, 글루카곤의 합성을 향상시킬 수있다. 인슐린 - 랑게르한스섬의 알파 세포에 의해 생성 한 췌장 효소 - 소화 효소와 동일한기구의 인산화를 포함한, 수용체와 상호 작용한다.

부분 단백질 분해

당신이 볼 수 있듯이, 세포에서 효소 활동의 규제 수준은 다양. 세포질 또는 (위장관 혈장 또는) 세포 내 소기관 외부 효소 활성화의 방법은 펩티드 결합 된 CO-NH 가수 분해하는 과정이다. 이러한 효소 비활성 형태로 합성되기 때문에 이것은 필요하다. 분자는 효소 펩티드 부분에 의해 분해되고, 나머지는 활성 부위의 구조에 변경 될 수있다. 이것은 즉, 화학 공정의 과정에 영향을 미칠 수있는 효소는 "작업 조건을 포함한다"는 사실을 이끈다. 예를 들어, 비활성 효소 췌장하지 십이지장 입력 절단 단백질 식품 트립 시노. 그것은 enteropeptidase 단백질 분해의 작용에 의해 일어난다. 그 후 효소가 활성화되는 현재 트립신 불린다. 일부 단백질 분해 - 과정이 가역적이다. 여기에는 혈액 응고의 폴리 펩타이드를 분해 효소의 활성화로 경우에 발생합니다.

세포 대사의 출발 물질의 농도의 역할

접촉 자막 부분적 본 효소 기질 가용성의 활성 조절 "multienzyme 복합체." 여러 단계에서 일어나는 촉매 반응의 속도는, hyaloplasm 세포 또는 세포 내 소기관 인 출발 물질의 분자들의 수에 크게 의존한다. 이는 대사 경로의 속도가 출발 물질의 농도에 비례한다는 사실에 기인한다. 모든 후속하는 화학 반응의 속도 세포질에 위치한 큰 반응물 분자 높은.

알로 스테 릭 조절

그 활동 소위 알로 스테 릭 조절을 특징으로 출발 물질, 시약, 또한 조작자 물질의 농도에 의해 제어뿐만 아니라 효소. 이 효소의 대부분은 세포의 신진 대사의 중간 제품되게됩니다. 인해 이펙터 및 효소 활성의 조절을 구현 하였다. 생화학은 자사의 항상성의 변화에 매우 높은 감도를 가지고 알로 스테 릭 효소 불리는이 화합물은, 세포의 신진 대사에 매우 중요하다는 것을 보여 주었다. 효소는 화학 반응을 억제하는 경우, 즉, 그것의 속도를 감소 -은 부정적인 이펙터 (억제제)라고한다. 긍정적 인 이펙터 - 반응 속도의 증가가있을 때 반대의 경우에는, 그것은 활성화에 온다. 대부분의 출발 물질이 화학적 상호 작용에 진입 즉 반응물 활성제 역할을한다. 물론, 다단계 반응에 의해 형성되는 제품은 억제제로 동작합니다. 반응물과 생성물의 농도의 관계에 건설 규제의이 유형은, 영양했다.