단백질 분자 또는 단백질 구조의 조직 구조의 레벨

단백질 분자의 구조는 200 년 이상 연구되고있다. 그녀는 많은 단백질로 알려져있다. 그들 중 일부는 합성되었다 (예를 들어, 인슐린의 RNase). 아미노산의 단백질 분자의 기본 구조 및 기능 유닛. 또한, 카르복실기와 아미노기와 단백질은 다른 특성을 결정하는 관능기를 포함한다. 이러한 그룹은 횡 branchings 단백질 분자에 넣고 포함한다 : 아스파르트 산, 글루탐산, 라이신 또는 히드 록시 리신, 아르기닌의 구아니딘 기의 아미노기 카복시 기, 히스티딘의 이미 다 졸기, 세린 및 트레오닌의 히드 록 실기, 티로신의 페놀 기, 시스테인의 설 프히 드릴 기, 시스틴 디설파이드 기, 메티오닌의 티오 그룹, 페닐알라닌 benzelnoe 코어, 다른 아미노산의 지방족 사슬.

단백질 분자의 구조 조직의 네 가지 단계가 있습니다.

단백질의 일차 구조. 단백질 분자의 아미노산 따라서 기본 구조를 형성, 펩타이드 결합에 의해 함께 결합된다. 또한 아미노산, 그 수치의 정량적 조성물과 화합물 사이의 서열에 의존한다. 단백질의 기본 구조는 대부분 생어에 의해 결정. 시험 단백질함으로써 형성 용액 ditroftorbenzola (DNP)으로 처리하여 니트로 단백질 (단백질을 DNP). 그 후 DNP-가수 분해 단백질의 잔류 단백질 분자 및 DNP 아미노산 형성. DNP 아미노산이 혼합물을 가수 분해하고 측정으로부터 회수된다. 가수 분해 생성물은 산 및 니트로 벤젠 아미노기된다. 단백질 분자의 나머지 한 전체 분자가 아미노산으로 분해되지 않는 DNP의 새로운 부분과 반응. 아미노산의 양적 연구를 바탕으로 개별 회로 단백질의 기본 구조를 구성한다. 단백질 인슐린, 미오글로빈, 헤모글로빈, 글루카곤 및 많은 다른 사람)의 알려진 차 구조.

에드 단백질의 방법에 의해 페닐 이소 티오 시아 네이트로 처리한다. 경우에 단백질 분해 효소를 사용 등 - 트립신, 펩신, 트립신, 펩을

단백질의 이차 구조. 미국의 과학자들은 X 선 분석을 사용하여 단백질의 폴리펩티드 사슬이 종종 알파 나선 때로는 베타 구조의 형태로 존재하는 것을 발견했다.

알파 - 헬릭스를 비교한다 나선형 계단, 아미노산 잔기의 정도의 기능을 수행한다. 분자 섬유의 단백질 (실크 피브로인) 폴리 펩타이드 쇄가 거의 완전 (베타 구조) 연신 및 수소 결합에 의해 안정화 구체의 형태로 배열.

알파 - 헬릭스를 갖는 합성 폴리펩티드 (dederon 나일론)에서 자발적으로 형성 할 수있는 분자량이 있음. 10-20 천. 분자 단백질 (인슐린, 헤모글로빈의 RNAse)을 펩티드 사슬의 알파 나선 구성을 중단하고, 다른 종류의 나선형 구조로 형성되는 특정 부분에.

단백질의 삼차 구조. 단백질 분자의 폴리펩티드 사슬의 나선형 부분은 차 (삼차원) 구조, 형태 및 단백질 분자의 양의 형상을 결정하는 다른 관계에있다. 자동 및 삼차 구조로 인해, 용매 분자의 아미노산 잔기와의 상호 작용으로 발생하는 것으로 생각된다. 따라서 소수성 단백질 분자로 "그린"라디칼, 그 건조 영역을 형성하고, 친수기가 정력적으로 유리한 확정 분자의 형성을 유도 용매를 향해 배향된다. 이 프로세스는 분자 내 결합의 형성을 수반한다. 의 RNAse, 헤모글로빈, 닭고기 달걀의 리소자임을 위해 전사 단백질 분자의 차 구조.

단백질의 구조 급. 단백질 분자의 구조의이 유형은 단일 분자 내로 통합 여러 서브 유닛의 연결의 결과로서 발생한다. 각 서브 유닛은 1 차, 2 차 및 3 차 구조를 가진다.